Giải thích các yếu tố môi trường ảnh hưởng đến hoạt tính của enzyme trong cơ thể.

Hoạt tính của enzyme (tốc độ xúc tác các phản ứng sinh hóa) trong cơ thể chịu ảnh hưởng chủ yếu bởi các yếu tố môi trường sau: 1. Nhiệt độ - Mỗi enzyme có một nhiệt độ tối ưu (thường gần nhiệt độ cơ thể: ~37 °C ở người). - Khi tăng nhiệt độ lên đến ngưỡng tối ưu, động năng của phân tử tăng, tốc độ va chạm giữa enzyme–substrate tăng, hoạt tính tăng. - Vượt quá ngưỡng đó, cấu trúc bậc ba (3D) của enzyme bị biến tính (denaturation), làm mất hoặc giảm khả năng liên kết với cơ chất, hoạt tính giảm mạnh. 2. Độ pH - Enzyme cũng có pH tối ưu (ví dụ: pepsin hoạt động tối ưu ở pH ~2, trypsin ở pH ~8). - pH ảnh hưởng đến ion hóa –COOH, –NH₂ trên chuỗi bên amino acid, cũng như ion hóa nhóm chức của cơ chất. - Khi pH lệch xa giá trị tối ưu, tương tác hydro và liên kết ion bị phá vỡ, cấu trúc enzyme thay đổi, làm giảm hoặc triệt tiêu hoạt tính. 3. Nồng độ cơ chất (substrate) - Ở nồng độ cơ chất thấp, tốc độ phản ứng tăng tỉ lệ thuận với [substrate]. - Khi nồng độ cơ chất cao, hầu hết phân tử enzyme đều đã “bận” (bão hòa), tốc độ phản ứng đạt cực đại (Vmax) và không tăng thêm được nữa. 4. Nồng độ enzyme - Trong điều kiện cơ chất dư thừa, tốc độ phản ứng tỉ lệ thuận với số lượng phân tử enzyme. - Tăng gấp đôi [enzyme] sẽ tăng gấp đôi tốc độ phản ứng (trừ khi đã đạt giới hạn tạo phức enzyme–substrate). 5. Chất ức chế (Inhibitor) và chất hoạt hóa (Activator) a. Ức chế cạnh tranh (competitive inhibitor): - Gắn vào vị trí hoạt động (active site), cạnh tranh với cơ chất. - Tăng [substrate] có thể vượt qua ức chế, Vmax giữ nguyên, Km (hằng số Michaelis) tăng. b. Ức chế không cạnh tranh (non-competitive inhibitor): - Gắn vào một vị trí khác (allosteric site), thay đổi cấu trúc enzyme, làm giảm khả năng xúc tác. - Vmax giảm, Km không đổi. c. Ức chế bất hoạt (irreversible inhibitor): liên kết bền với enzyme, làm mất hoạt tính vĩnh viễn. d. Chất hoạt hóa (allosteric activator): gắn vào vị trí allosteric, ổn định cấu trúc hoạt động, tăng ái lực với cơ chất. 6. Ion vô cơ và độ mạnh ion (Ionic strength) - Muối (NaCl, KCl…) ảnh hưởng đến các liên kết ion/hydro nội phân tử enzyme. - Nồng độ muối quá cao hoặc quá thấp đều có thể gây biến tính enzyme hoặc làm thay đổi tính tan của cơ chất. 7. Đồng yếu tố (Cofactors) và đồng enzym (Coenzymes) - Nhiều enzyme cần thêm ion kim loại (Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺…) hoặc phân tử hữu cơ (NAD⁺, FAD, CoA…) để hoạt động. - Thiếu cofactor/coenzyme, enzyme có thể không gắn được cơ chất hoặc không chuyển electron/nhóm hóa học được. 8. Chất hóa học độc hại, kim loại nặng - Pb²⁺, Hg²⁺, Cd²⁺… có ái lực mạnh với nhóm –SH, –COO⁻ trên enzyme, gây bất hoạt hoặc biến tính. Tóm lại, để enzyme đạt hoạt tính tối ưu, môi trường cần duy trì: nhiệt độ và pH phù hợp, nồng độ cơ chất/enzyme lý tưởng, có đủ cofactors/coenzymes và không có chất ức chế hay ion độc hại vượt ngưỡng.