Tại sao khi nhiệt độ tăng vượt ngưỡng tối ưu, enzym trong tế bào bị mất hoạt tính mặc dù nồng độ substrat vẫn cao?

Enzym là những protein có cấu trúc không gian ba chiều rất đặc thù, và chính cấu trúc đó tạo nên vị trí hoạt động (active site) có khả năng gắn với cơ chất (substrate). Khi nhiệt độ tăng lên quá ngưỡng tối ưu của một enzym, hàng loạt liên kết yếu (liên kết hidro, liên kết ion, tương tác kỵ nước…) duy trì cấu hình không gian của protein sẽ bị phá vỡ hoặc bị biến đổi. Hậu quả: 1. Biến đổi hình dạng (denaturation) của enzym – Active site méo mó, không còn tương thích với cơ chất nữa. – Mặc dù nồng độ substrate cao, nhưng enzym đã mất “khe” hoặc “hốc” bắt giữ cơ chất, nên phản ứng không diễn ra được. 2. Mất ổn định cấu trúc thứ cấp và bậc ba – Các cuộn α-helix và tấm β-sheet bị “giãn” hoặc “rã” ra. – Cấu trúc khung duy trì hoạt tính xúc tác bị phá hủy vĩnh viễn ở những nhiệt độ quá cao. 3. Tốc độ phản ứng giảm mạnh, đôi khi không còn đo được – Trong vùng tối ưu, tăng nhiệt độ sẽ làm tốc độ va chạm giữa enzym và cơ chất tăng lên ⇒ tốc độ phản ứng tăng. – Vượt ngưỡng, denaturation chiếm ưu thế ⇒ số enzym hoạt động được sụt giảm, tốc độ phản ứng giảm, cuối cùng enzyme “mất trắng” hoạt tính. Tóm lại, dù cơ chất có sẵn với nồng độ cao, enzym đã bị biến tính (đổi cấu hình không gian) thì không thể thực hiện quá trình xúc tác nữa. Đây là lý do nền nhiệt độ phải được điều chỉnh trong khoảng tối ưu để đảm bảo hoạt tính enzym trong tế bào.