Newsfeed

Giải bài tập SGK

Cẩm nang học tập

Ôn luyện

Chơi game

Mới

Công cụ

Lịch Sử

Tất cả

Hỏi bài tập

Hỏi đời sống

Lamourahlabontes

8 giờ trước

Hóa Học Lớp 12

10đ

Một enzyme xúc tác phản ứng có hiện tượng ức chế cạnh tranh. a. Viết dạng phương trình Michaelis-Menten hiệu chỉnh cho ức chế cạnh tranh và giải thích hệ số tương ứng. b. Mô tả thí nghiệm để phân biệt...

Trả lời câu hỏi của Lamourahlabontes

Câu trả lời phải chính xác, đầy đủ dựa trên kiến thức xác thực:
- ✔ Đối với câu hỏi trắc nghiệm: Đưa đáp án lựa chọn + giải thích lý do chọn đáp án.
- ✔ Đối với câu hỏi tự luận: Đưa lời giải và đáp án cho câu hỏi.
- ✔ Đối với câu hỏi trả lời ngắn: Đưa ra đáp án + giải thích lý do.
- ✔ Chấp nhận sử dụng ảnh do thành viên viết tay, ảnh cần rõ nét, không bị mờ, vỡ ảnh.
Sử dụng ngôn ngữ rõ ràng, dễ hiểu.
Tránh đưa ra các ý kiến cá nhân mang tính chất chủ quan.
Nếu sử dụng thông tin từ nguồn khác, phải trích dẫn nguồn đầy đủ và chính xác.
Tuyệt đối không được sao chép các thông tin từ các trang khác, từ AI hoặc chatGPT.

CÂU TRẢ LỜI

Timi

8 giờ trước

Trợ lý học tập AI - Câu trả lời này chỉ mang tính tham khảo

a. Dạng phương trình Michaelis-Menten hiệu chỉnh cho ức chế cạnh tranh được viết như sau: \[ v = \frac{V_{max} \cdot [S]}{K_m \cdot (1 + \frac{[I]}{K_i}) + [S]} \] Trong đó: - \( v \) là tốc độ phản ứng. - \( [S] \) là nồng độ chất cơ chất. - \( [I] \) là nồng độ chất ức chế. - \( K_i \) là hằng số ức chế cạnh tranh. - \( V_{max} \) là tốc độ tối đa của phản ứng. - \( K_m \) là hằng số Michaelis, cho biết nồng độ cơ chất cần thiết để đạt được một nửa tốc độ tối đa. Hệ số tương ứng \( K_i \) là hằng số liên quan đến độ mạnh của sự ức chế. Nếu \( K_i \) nhỏ, tức là enzyme bị ức chế mạnh bởi chất ức chế cạnh tranh. b. Để phân biệt ức chế cạnh tranh và ức chế không cạnh tranh, ta có thể thực hiện thí nghiệm như sau: 1. Chuẩn bị các mẫu enzyme và chất cơ chất, đồng thời chuẩn bị các nồng độ khác nhau của chất ức chế. 2. Đo tốc độ phản ứng với từng nồng độ cơ chất và từng nồng độ chất ức chế, ghi lại các giá trị tốc độ phản ứng. 3. Vẽ đồ thị tốc độ phản ứng \( v \) so với nồng độ cơ chất \( [S] \) cho các nồng độ chất ức chế khác nhau. **Đồ thị cho ức chế cạnh tranh:** Đường cong tốc độ phản ứng sẽ dời sang phải, nhưng Vmax sẽ không thay đổi. **Đồ thị cho ức chế không cạnh tranh:** Đường cong tốc độ phản ứng sẽ cắt nhau tại một điểm ở trục \( y \) (Vmax) và giảm Vmax. c. Để tính hằng số ức chế cạnh tranh \( K_i \) từ dữ liệu tốc độ ở các nồng độ chất ức chế, ta có thể sử dụng phương pháp sau: 1. **Thu thập dữ liệu:** Đo tốc độ phản ứng \( v \) tại các nồng độ cơ chất \( [S] \) và các nồng độ chất ức chế \( [I] \). 2. **Xác định \( K_m \) và \( V_{max} \):** Từ các thí nghiệm, xác định giá trị \( V_{max} \) và \( K_m \) cho phản ứng không có chất ức chế. 3. **Vẽ đồ thị Lineweaver-Burk:** Lập phương trình dạng ngược (đồ thị 1/v so với 1/[S]), sử dụng các tốc độ đo được ở các nồng độ chất ức chế khác nhau. 4. **Tính toán \( K_i \):** Từ đồ thị, tìm giá trị y-intercept tại nồng độ chất ức chế khác nhau và sử dụng công thức: \[ K_i = \frac{[I]}{(V_{max}/v - 1) \cdot (K_m/[S])} \] Bằng cách phân tích dữ liệu, ta có thể xác định giá trị \( K_i \) cho chất ức chế cạnh tranh.

0 bình luận

Bình luận

ngocoanh

2 giờ trước

Đây là một chủ đề chuyên sâu về động học enzyme. Tôi sẽ giúp bạn phân tích từng phần một cách chi tiết.

a. Phương trình Michaelis-Menten và các hệ số
Phương trình Michaelis-Menten
Phương trình Michaelis-Menten mô tả tốc độ phản ứng enzyme (V) phụ thuộc vào nồng độ cơ chất ([S]). Đối với hiện tượng ức chế cạnh tranh, chất ức chế (I) sẽ cạnh tranh với cơ chất tại trung tâm hoạt động của enzyme. Điều này làm tăng độ phức tạp của phương trình.

Phương trình Michaelis-Menten hiệu chỉnh cho ức chế cạnh tranh có dạng:

V=
K
m

(1+
K
i

[I]

)+[S]
V
max

[S]

Giải thích các hệ số
V
max

: Tốc độ phản ứng tối đa khi enzyme đã bão hòa với cơ chất. Trong ức chế cạnh tranh, V
max

không thay đổi vì ở nồng độ cơ chất rất cao, cơ chất sẽ "đánh bại" chất ức chế và enzyme vẫn đạt tốc độ tối đa.

K
m

: Hằng số Michaelis. Trong ức chế cạnh tranh, K
m

biểu kiến (K
m
app

) tăng lên.

K
m
app

=K
m

(1+
K
i

[I]

)

K
m

là nồng độ cơ chất tại đó tốc độ phản ứng bằng một nửa V
max

trong điều kiện không có chất ức chế.

Sự tăng của K
m

biểu kiến cho thấy cần một lượng cơ chất lớn hơn để đạt được tốc độ bán tối đa, vì một phần enzyme đã bị chất ức chế chiếm giữ.

[S]: Nồng độ cơ chất.

[I]: Nồng độ chất ức chế.

K
i

: Hằng số ức chế. Đây là hằng số phân ly của phức hợp enzyme-chất ức chế (EI). K
i

càng nhỏ, ái lực của chất ức chế với enzyme càng lớn và khả năng ức chế càng mạnh.

b. Phân biệt ức chế cạnh tranh và không cạnh tranh
Cách hiệu quả nhất để phân biệt hai loại ức chế này là sử dụng đồ thị Lineweaver-Burk, còn gọi là đồ thị nghịch đảo kép (double reciprocal plot), bằng cách vẽ
V
1

theo
[S]
1

.

Đồ thị ức chế cạnh tranh:

Các đường thẳng với các nồng độ chất ức chế khác nhau sẽ cắt nhau tại một điểm duy nhất trên trục tung ( trục
V
1

).

Điều này cho thấy giá trị
V
max

1

không thay đổi (Vmax không đổi).

Điểm cắt trên trục hoành (
K
m

−1

) sẽ dịch chuyển về phía 0 khi nồng độ chất ức chế tăng, cho thấy K
m

biểu kiến tăng.

Đồ thị ức chế không cạnh tranh (phi cạnh tranh):

Các đường thẳng sẽ song song với nhau.

Các đường thẳng sẽ cắt nhau tại một điểm trên trục hoành (trục
[S]
1

).

Điều này cho thấy giá trị
K
m

1

không đổi (K
m

không đổi).

Điểm cắt trên trục tung (
V
max

1

) sẽ dịch chuyển lên trên khi nồng độ chất ức chế tăng, cho thấy V
max

biểu kiến giảm.

c. Cách tính hằng số ức chế K
i

Để tính K
i

, bạn cần thực hiện thí nghiệm với ít nhất hai nồng độ chất ức chế khác nhau (bao gồm cả nồng độ 0).

Thiết lập thí nghiệm: Đo tốc độ phản ứng (V) ở nhiều nồng độ cơ chất khác nhau cho hai trường hợp:

Không có chất ức chế (lấy giá trị V và [S] để xác định V
max

và K
m

ban đầu).

Có một nồng độ chất ức chế ([I]) xác định.

Vẽ đồ thị Lineweaver-Burk:

Vẽ đồ thị
V
1

theo
[S]
1

cho cả hai trường hợp.

Sử dụng hồi quy tuyến tính (linear regression) để tìm phương trình của mỗi đường thẳng. Phương trình có dạng:
V
1

=(
V
max

K
m

)
[S]
1

+
V
max

1

Xác định K
m
app

:

Với đường thẳng có chất ức chế, tìm điểm cắt với trục hoành (nơi
V
1

=0).

Khi đó,
V
max

1

=−(
V
max

K
m

)
[S]
1

.

Điểm cắt trên trục hoành là
K
m
app

−1

.

Tính toán K
i

:

Sử dụng công thức đã nêu ở trên: K
m
app

=K
m

(1+
K
i

[I]

).

Từ đó, bạn có thể tính K
i

:
K
m

K
m
app

=1+
K
i

[I]

K
i

[I]

=
K
m

K
m
app

−1
K
i

=
(
K
m

K
m
app

−1)
[I]

Hoặc bạn có thể sử dụng phần mềm phân tích chuyên dụng để fit dữ liệu trực tiếp vào phương trình Michaelis-Menten đã hiệu chỉnh để tính K
i

.

0 bình luận

Bình luận

ᴳᵒᵈ乡xüânĐạt❤ᴾᴿᴼシv

6 giờ trước

Lamourahlabontes

1. Giới thiệu về Ức chế Enzyme Cạnh tranh:

Enzyme là các protein có vai trò xúc tác cho các phản ứng sinh hóa trong cơ thể, giúp tăng tốc độ phản ứng lên hàng triệu lần mà không bị tiêu hao trong quá trình đó. Tuy nhiên, hoạt động của enzyme có thể bị ảnh hưởng bởi các chất ức chế. Ức chế enzyme cạnh tranh là một dạng ức chế mà chất ức chế có cấu trúc tương tự như cơ chất, do đó cạnh tranh với cơ chất để gắn vào vị trí hoạt động (active site) của enzyme. Khi chất ức chế liên kết với enzyme, nó ngăn cản cơ chất liên kết, làm giảm tốc độ phản ứng.

2. Bối cảnh Lịch sử và Sinh học:

Khái niệm về ức chế enzyme đã được phát triển từ đầu thế kỷ 20, giúp các nhà khoa học hiểu rõ hơn về cách thức điều hòa các con đường trao đổi chất trong tế bào. Hiểu biết về ức chế enzyme cũng là nền tảng cho việc phát triển nhiều loại thuốc, vì nhiều loại thuốc hoạt động bằng cách ức chế các enzyme cụ thể trong cơ thể hoặc trong các tác nhân gây bệnh. Ví dụ, thuốc Tamiflu (Oseltamivir) là một chất ức chế cạnh tranh enzym neuraminidase của virus cúm, ngăn chặn sự nhân lên của virus.

3. Giải thích chi tiết các phần trong câu hỏi:

a. Phương trình Michaelis-Menten hiệu chỉnh cho ức chế cạnh tranh:

Phương trình Michaelis-Menten mô tả mối quan hệ giữa tốc độ ban đầu của phản ứng enzyme (v0

) và nồng độ cơ chất ([S]) khi không có chất ức chế:

v0=Vmax[S]Km+[S]

=Km

+[S]

Vmax

[S]

Trong trường hợp có chất ức chế cạnh tranh (ký hiệu là [I] với hằng số ức chế Ki

), phương trình Michaelis-Menten sẽ được hiệu chỉnh như sau:

v0=Vmax[S]Km(1+[I]Ki)+[S]

=Km

(1+Ki

[I]

)+[S]

Vmax

[S]

Vmax
Vmax
(Tốc độ tối đa): Không thay đổi vì khi nồng độ cơ chất rất cao, cơ chất sẽ cạnh tranh thắng lợi và enzyme vẫn đạt được tốc độ tối đa.
Km
Km
(Hằng số Michaelis): Tăng lên trong trường hợp ức chế cạnh tranh. Điều này có nghĩa là cần nồng độ cơ chất cao hơn để đạt được một nửa Vmax
Vmax
khi có mặt chất ức chế, do chất ức chế cạnh tranh với cơ chất. Hệ số hiệu chỉnh cho Km
Km
là (1+[I]Ki)
(1+Ki
[I]
).

b. Thí nghiệm phân biệt ức chế cạnh tranh và không cạnh tranh (đồ thị):

Để phân biệt hai loại ức chế này, người ta thường sử dụng đồ thị Lineweaver-Burk (còn gọi là đồ thị nghịch đảo). Đồ thị này biểu diễn mối quan hệ giữa 1v0

và 1[S]

[S]

1v0=KmVmax(1+[I]Ki)1[S]+1Vmax

=Vmax

(1+Ki

[I]

)[S]

+Vmax

Ức chế cạnh tranh: Trên đồ thị Lineweaver-Burk, khi có chất ức chế cạnh tranh, đường biểu diễn sẽ cắt trục tung (1/v0
1/v0
) tại cùng một điểm (do Vmax
Vmax
không đổi) nhưng có hệ số góc lớn hơn và cắt trục hoành (1/[S]
1/[S]) tại một điểm khác (gần trục tung hơn) so với khi không có chất ức chế.
Ức chế không cạnh tranh: Chất ức chế không cạnh tranh gắn vào một vị trí khác enzyme, làm thay đổi cấu trúc enzyme và giảm hiệu quả xúc tác, dẫn đến giảm Vmax
Vmax
nhưng Km
Km
không đổi. Trên đồ thị Lineweaver-Burk, đường biểu diễn sẽ cắt trục hoành tại cùng một điểm (do Km
Km
không đổi) nhưng cắt trục tung tại một điểm khác (cao hơn) và có hệ số góc lớn hơn.

c. Cách tính Ki

khi có dữ liệu tốc độ ở vài nồng độ chất ức chế:

là hằng số ức chế, cho biết ái lực của chất ức chế với enzyme. Giá trị Ki

càng nhỏ thì chất ức chế càng mạnh. Để tính Ki

, bạn có thể thực hiện các bước sau:

Thu thập dữ liệu: Thực hiện thí nghiệm đo tốc độ phản ứng enzyme (v0
v0
) tại nhiều nồng độ cơ chất ([S]) khác nhau, với một vài nồng độ chất ức chế ([I]) cố định.
Vẽ đồ thị Lineweaver-Burk: Chuyển đổi dữ liệu thu được sang dạng nghịch đảo (1v0
v0
1
và 1[S]
[S]
1
) và vẽ đồ thị.
Xác định Km
Km
và Vmax
Vmax
: Từ đồ thị Lineweaver-Burk (với và không có chất ức chế), xác định các giá trị Vmax
Vmax
và Km
Km
tương ứng.
Tính Ki
Ki
: Sử dụng phương trình hiệu chỉnh của Michaelis-Menten hoặc đồ thị Lineweaver-Burk.

Từ phương trình: Với mỗi nồng độ chất ức chế [I], bạn có thể tính toán hệ số tăng Km
Km
hiệu dụng (Km,app
Km,app
). Từ đó, áp dụng công thức: Km,app=Km(1+[I]Ki)
Km,app
=Km
(1+Ki
[I]
) Sắp xếp lại để tìm Ki
Ki
: Ki=[I]Km,appKm−1
Ki
=Km
Km,app
−1
[I]
Từ đồ thị: So sánh các giá trị Km
Km
khi có và không có chất ức chế, hoặc phân tích hệ số góc của các đường biểu diễn trên đồ thị Lineweaver-Burk.

4. Tóm tắt:

Ức chế enzyme cạnh tranh xảy ra khi chất ức chế cạnh tranh với cơ chất tại vị trí hoạt động của enzyme. Điều này làm tăng Km

nhưng không làm thay đổi Vmax

Vmax

. Đồ thị Lineweaver-Burk là công cụ hữu ích để phân biệt ức chế cạnh tranh với các loại ức chế khác. Giá trị Ki

của chất ức chế có thể được tính toán từ dữ liệu thực nghiệm và phương trình Michaelis-Menten hiệu chỉnh.

Hy vọng giải thích này giúp bạn hiểu rõ hơn về ức chế enzyme cạnh tranh!

0 bình luận

Bình luận

Nếu bạn muốn hỏi bài tập

Các câu hỏi của bạn luôn được giải đáp dưới 10 phút

CÂU HỎI LIÊN QUAN

Lamourahlabontes

5 giờ trước

Hóa Học Lớp 12

10đ

Một nhóm sinh viên muốn thử nghiệm độc tính một hợp chất trên dòng tế bào nuôi cấy. a. Nêu các bước đánh giá rủi ro sinh học và xin phép trước khi thực hiện (biosafety, ethical review). b. Trình bày ph...

Lamourahlabontes

8 giờ trước

Hóa Học Lớp 12

10đ

Thiết kế vật liệu xúc tác quang điện để phân li nước thành H2 và O2 dưới ánh sáng mặt trời. a. Nêu các yêu cầu về dải năng lượng, băng cách và vị trí dải dẫn/đáy cho phản ứng. b. Đề xuất vật liệu hoặc...

Lamourahlabontes

8 giờ trước

Hóa Học Lớp 12

10đ

Thiết kế phương pháp thu mẫu và phân tích vi nhựa trong nước biển ven bờ. a. Nêu phương pháp lấy mẫu, kích thước lưới lọc, và bước tiền xử lý (loại bỏ hữu cơ hòa tan, cô đặc). b. Chọn kỹ thuật phân tíc...

Lamourahlabontes

8 giờ trước

Hóa Học Lớp 12

10đ

Lập lộ trình 3 bước từ anilin đơn giản tới một amin dị vòng làm tiền chất dược phẩm. a. Liệt kê các bước chính, tác nhân và điều kiện quan trọng. b. Nêu các vấn đề bảo vệ nhóm chức và cách khắc phục. c...

Lamourahlabontes

9 giờ trước

Hóa Học Lớp 12

10đ

Thiết kế một hydrogel thông minh có phản ứng thay đổi khối lượng theo pH để ứng dụng drug delivery. a. Nêu thành phần polymer, cơ chế nhạy pH và cách tổng hợp. b. Mô tả cách đánh giá swelling ratio và...

Top thành viên trả lời

✧₊⁺chú vịt con ✧₊⁺ 3.220 Điểm

Quang 2.570 Điểm

Trịnh Minh Châu 2.460 Điểm

KudoshinichixKaitoKid 2.380 Điểm

Ka Be 2.010 Điểm

Xem các BXH khác

Chủ đề

Phương trình hóa học Hình lập phương Số hữu tỉ Bài tập hình thang Sóng điện từ Hợp kim Sắt Hình học không gian Liên kết hóa học Toán chuyển động đều Tam giác cân

FQA.vn Nền tảng kết nối cộng đồng hỗ trợ giải bài tập học sinh trong khối K12. Sản phẩm được phát triển bởi CÔNG TY TNHH CÔNG NGHỆ GIA ĐÌNH (FTECH CO., LTD)

Điện thoại: 1900636019 Email: info@fqa.vn

Địa chỉ: Số 21 Ngõ Giếng, Phố Đông Các, Phường Ô Chợ Dừa, Quận Đống Đa, Thành phố Hà Nội, Việt Nam.

Liên kết · Hỏi đáp bài tập · Giải bài tập SGK · Cẩm nang · Đề ôn luyện

hỗ trợ · Điều khoản & chính sách · Sitemap · Liên hệ · Hướng dẫn sử dụng · Đánh giá và góp ý · Dịch vụ FQA media · Nội quy hoạt động

Tải ứng dụng FQA

Người chịu trách nhiệm quản lý nội dung: Nguyễn Tuấn Quang Giấy phép thiết lập MXH số 07/GP-BTTTT do Bộ Thông tin và Truyền thông cấp ngày 05/01/2024